« Гранулоцитарный колониестимулирующий фактор | Home | Гены гемоглобина »
Структура и функции эритроцита
Эритроцит является высокоспециализированной клеткой, основная задача которой состоит в транспорте кислорода из легких в ткани и двуокиси углерода (С02) — обратно в легкие. Клетка имеет форму двояковогнутого диска, что обеспечивает наибольшую площадь поверхности газообмена. Диаметр эритроцита составляет 8 мкм, однако особенности клеточного скелета и структуры мембраны позволяют ему претерпевать значительную деформацию и проходить через капилляры с просветом в 2-3 мкм. Такая способность к деформации обеспечивается за счет взаимодействия между белками мембраны (сегмент 3 и гликофорин) и цитоплазмы (спектрин, анкирин и белок 4.1). Дефекты этих белков ведут к морфологическим и функциональным нарушениям эритроцитов. Зрелый эритроцит не имеет цитоплазматических органелл и ядра и поэтому не способен к синтезу белков и лищщов, окислительному фосфорилированию и поддержанию реакций цикла трикарбоновых кислот. Он получает большую часть энергии через анаэробный путь Эмбдена-Мейергофа и сохраняет ее в виде АТФ. В, зависимости от степени окислительной стимуляции через гексозомоно-фосфатный шунт отводится соответствующее количество глюкозы с образованием восстановленных соединений (глутатион и никотинамидадениндинуклеотид-фосфат [НАДФН]).
Приблизительно 98 % массы белков цитоплазмы эритроцита составляет гемоглобин (Hb), молекула которого связывает и транспортирует кислород. Гемоглобин представляет собой гетеродимерный тетрамер, состоящий из двух цепей глобина типа а и двух цепей другого типа (Р, у или б), соединенных с четырьмя молекулами гема. Гем — это молекула протопорфирина IX, связанная с атомом железа. Каждый тетрамер гемоглобина может обратимо связывать и транспортировать не более четырех молекул кислорода.
К нормальным типам гемоглобина относятся: HbA (а2Рг — основной гемоглобин взрослого человека), HbF (a2Y2 — фатальный гемоглобин) и HbA2 (а2р2 — минорный гемоглобин взрослого). Смена гемоглобина F на гемоглобин А происходит во время рождения ребенка; к 4-6 месяцу жизни уровень фетального гемоглобина в крови составляет менее 1 %.
Кривая диссоциации оксигемоглобина иллюстрирует зависимость насыщения гемоглобина кислородом от напряжения этого газа. Сигмоидальная форма данной кривой обусловлена взаимодействием между субъединицами тет-рамера НЬ. Главным регулятором сродства гемоглобина к 02 является промежуточный продукт гликолиза — 2,3-Дифосфоглицериновая кислота (2,3-ДФГ). 2,3-ДФГ снижает сродство НЬ к 02, что приводит к сдвигу кривой диссоциации оксигемоглобина вправо и к усиленному поступлению 02 в ткани. Сдвиг кривой вправо может быть также вызван увеличением температуры и рС02 или снижением рН. Фетальный гемоглобин слабо связывается с 2,3-ДФГ и поэтому характеризуется более высокой кислородсвязывающей способностью по сравнению с НЬ А.
Тема: Эритроциты и лейкоциты |
